La glicoproteína 41 (gp41) es una proteína transmembrana que forma parte de la envoltura del virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) y cuya función es la de permitir la entrada del virus en la célula huésped. En concreto, durante la infección por VIH-1, dos regiones de gp41, la repetición helicoidal N-terminal (NHR) y la repetición helicoidal C-terminal (CHR) se vuelven accesibles a los inhibidores de forma temporal.
De ahí que sea precisamente en estas dos repeticiones en las que se han centrado un grupo de investigadores de la Universidad de Granada, que han diseñado una cadena proteica simple que imita la superficie de NHR y se une a los péptidos sintéticos de CHR. De esta manera, la cadena “artificial” evita que el VIH se pliegue e infecte a la célula huésped, al menos tal y como apuntan los ensayos clínicos ya desarrollados con otros pesudovirus y virus aislados.
Una vez logrado esto, el siguiente paso fue hacer crecer la proteína en cristales para exponerlos posteriormente a los rayos X de gran energía generados por el sincotrón ALBA, un acelerador de partículas que se encuentra situado en la Universidad Autónoma de Barcelona. Gracias a los experimentos de difracción de rayos X realizados a partir de la línea de luz BL13-Xaloc de este sistema, los investigadores consiguieron resolver la estructura cristalina de la proteína, logrando así imitar a la perfección la superficie de NHR en la región de gp41.
Ahora, el reto es poder utilizar esta proteína —muy estable y precisa— en el desarrollo de nuevos fármacos, vacunas o microbicidas para el tratamiento del VIH-1. Una meta para la que cuentan con financiación del proyecto Euronet-41, una iniciativa enmarcada dentro del 7º Programa Marco de la Unión Europea.
Ya el año pasado, dentro de este mismo proyecto Euronet-41, la Universidad de Granada publicó en The Journal of Biological Chemistry una investigación que demostraba la interacción alostérica que se produce entre esta proteína gp41 y el anticuerpo 2F5, un potente neutralizador del virus.